Фізико-хімічні властивості білків. Будова та функції білків

Перш ніж розповісти про властивості білків, варто дати коротке визначення даного поняття. Це високомолекулярні органічні речовини, які складаються із сполучених пептидного зв’язком альфа-амінокислот. Білки є важливою частиною харчування людини і тварин, оскільки не всі амінокислоти виробляються організмом – деякі надходять саме з їжею. Які ж їхні властивості та функції?

Амфотерність

Це перша особливість білків. Під амфотерностью розуміється їх здатність проявляти як кислотні, так і основні властивості.

Білки у своїй структурі мають кілька видів хімічних угруповань, які здатні іонізувати в розчині Н2О. До таких належать:

Карбоксильні залишки. Глутамінова і аспарагінова кислоти, якщо бути точніше.
Азотовмісні групи. ε-аміногрупа лізину, аргининовый залишок CNH(NH2) і имидазольный залишок гетероциклической альфа-амінокислоти під назвою гістидин.

У кожного білка є така особливість, як изоэлектрическая точка. Під даним поняттям розуміють кислотність середовища, при якій поверхня або молекула не має електричного заряду. За таких умов зводиться до мінімуму гідратація і розчинність білка.

Показник визначається співвідношенням основних і кислих амінокислотних залишків. У першому випадку крапка припадає на лужну область. У другому – на кислу.

Розчинність

За даним властивості білки поділяються на невелику класифікацію. Ось якими вони бувають:

Розчинними. Їх називають альбумінами. Вони помірно розчиняється в концентрованих соляних розчинах і згортаються при нагріванні. Ця реакція називається денатурацією. Молекулярна маса альбумінів становить близько 65 000. У них немає вуглеводів. А речовини, які складаються з альбуміну, іменуються альбуминоидами. До таких відноситься яєчний білок, насіння рослин і сироватка крові.
Нерозчинними. Їх називають склеропротеинами. Яскравий приклад – кератин, фибриллярный білок з механічною міцністю поступається лише хітину. Саме з цієї речовини складаються нігті, волосся, рамфотека пташиних дзьобів і пір’я, а також роги носорога. Ще в цю групу білків включені цитокератины. Це структурний матеріал внутрішньоклітинних філаментів цитоскелету клітин епітелію. Ще до нерозчинним білків відносять фибриллярный білок під назвою натурального.
Гідрофільними. Вони активно взаємодіють з водою і вбирають її. До таких належать білки міжклітинної речовини, ядра і цитоплазми. У тому числі горезвісний фіброїн і кератин.
Гідрофобними. Вони відштовхують воду. До них належать білки, які є складовими біологічних мембран.

Денатурація

Так називається процес видозміни білкової молекули під впливом певних дестабілізуючих факторів. При цьому амінокислотна послідовність залишається тією ж. Але білки втрачають свої природні властивості (гідрофільність, розчинність та інші).

Варто відзначити, що будь-яка вагома зміна зовнішніх умов здатне призвести до порушень структур білка. Найчастіше денатурацию провокує підвищення температури, а також чиниться на білок вплив лугу, сильної кислоти, радіації, солі важких металів і навіть певних розчинників.

Цікаво, що нерідко денатурація призводить до того, що частинки білка агрегатуються в більш великі. Яскравим прикладом є, наприклад, яєчня. Адже всім відомо, що в процесі смаження утворюється білок з прозорої рідини.

Ще слід розповісти про таке явище, як ренатурация. Цей процес обернений денатурації. Під час нього білки повертаються до природного структурі. І це дійсно можливо. Група хіміків зі США та Австралії знайшла спосіб, з допомогою якого можна ренатурувати зварене круто яйце. Піде на це всього кілька хвилин. А потрібно для цього сечовина (диамид вугільної кислоти) і центрифугування.

Структура

Про неї потрібно сказати окремо, раз мова йде про значення білків. Всього виділяють чотири рівні структурної організації:

Первинна. Мається на увазі послідовність залишків амінокислот в ланцюзі поліпептидів. Головна особливість – це консервативні мотиви. Так називаються стійкі поєднання залишків амінокислот. Вони є в багатьох складних і простих білках.
Вторинна. Мається на увазі упорядкування будь-якого локального фрагмента ланцюга поліпептидів, що стабілізують водневі зв’язки.
Третинна. Так позначається просторову будову ланцюга поліпептидів. Складається даний рівень з деяких вторинних елементів (їх стабілізують різні типи взаємодій, де гідрофобні є найважливішими). Тут у стабілізації беруть участь іонні, водневі, ковалентні зв’язки.
Четвертинна. Її ще називають доменної або субъединичной. Цей рівень складається з взаємного розташування ланцюгів поліпептидів у складі цілісного білкового комплексу. Цікаво, що до складу білків з четвертинної структурою входять не тільки ідентичні, але ще і відрізняються ланцюжка поліпептидів.

Цей поділ було запропоновано датським біохіміком по імені К. Ліндстрем-Ланг. І нехай вважається, що воно застаріло, користуватися їм все одно продовжують.

Типи будови

Розповідаючи про властивості білків, слід також зазначити, що ці речовини діляться на три групи відповідно з типом будови. А саме:

Фібрилярні білки. Вони мають нитевидную витягнуту структуру і велику молекулярну масу. Більшість з них не розчиняється у воді. Структура цих білків стабілізується взаємодіями між полипептидными ланцюгами (вони складаються як мінімум з двох залишків амінокислот). Саме фібрилярні речовини утворюють полімер, фібрили, мікротрубочки і микрофиламенты.
Глобулярні білки. Вид структури обумовлює їх розчинність у воді. А загальна форма молекули відрізняється сферичностью.
Мембранні білки. Будову цих речовин має цікаву особливість. У них є домени, які перетинають клітинну мембрану, але їх частини виступають у цитоплазму і міжклітинний оточення. Ці білки відіграють роль рецепторів – передають сигнали і відповідають за трансмембранную транспортування поживних речовин. Важливо зазначити, що вони досить специфічні. Кожен білок пропускає лише певну молекулу або сигнал.

Прості

Про них теж можна розповісти трохи докладніше. Прості білки складаються лише з ланцюгів поліпептидів. До них відносяться:

Протамин. Ядерний низькомолекулярний білок. Його присутність є захистом ДНК від дії нуклеаз – ферментів, атакуючих нуклеїнові кислоти.
Гистоны. Сильноосновные прості білки. Вони зосереджені в ядрах клітин рослин і тварин. Беруть участь в «упаковці» ДНК-ниток в ядрі, а ще в таких процесах, як репарація, реплікацію і транскрипцію.
Альбуміни. Про них вже говорилося вище. Найвідоміші альбуміни – сироватковий і яєчний.
Глобулін. Бере участь у згортанні крові, а також в інших імунних реакціях.
Проламины. Це запасні білки злаків. Назви у них завжди різні. У пшениці вони іменуються птиалинами. У ячменю – гордеинами. У вівса – авснинами. Цікаво, що проламины діляться на свої класи білків. Їх усього дві: S-багаті (з вмістом сірки) і S-бідні (без неї).

Складні

Що відносно складних білків? Вони містять простетические групи або ті, в яких немає амінокислот. До них відносяться:

Глікопротеїни. До їх складу входять вуглеводні залишки з ковалентним зв’язком. Ці складні білки – найважливіший структурний компонент клітинних мембран. До них належать також багато гормони. А ще глікопротеїни эритроцитовых мембран визначають групу крові.
Ліпопротеїни. Складаються з ліпідів (жироподібних речовин) і відіграють роль «транспорту» даних речовин в крові.
Металлопротеиды. Ці білки в організмі мають величезне значення, так як без них не протікає обмін заліза. До складу їх молекул входять іони металів. А типовими представниками даного класу є трансферрин, гемосидерин і феритин.
Нуклеопротеиды. Складаються з РКП і ДНК, які не мають ковалентного зв’язку. Яскравий представник – хроматин. Саме в його складі реалізується генетична інформація, репарируется і ДНК реплікується.
Фосфопротеины. Їх складають залишки фосфорної кислоти, пов’язані ковалентно. В якості прикладу можна навести казеїн, який міститься в молоці, як сіль кальцію (у зв’язаному вигляді).
Хромопротеиды. У них просте будову: білок і пофарбований компонент, що відноситься до простетичною групою. Вони беруть участь у клітинному диханні, фотосинтезі, окисно-відновних реакціях і т. д. Також без хромопротеїдів не відбувається акумулювання енергії.

Обмін речовин

Вище вже було багато розказано про фізико-хімічні властивості білків. Про їх роль в обміні речовин теж потрібно згадати.

Є амінокислоти, які є незамінними, оскільки вони не синтезуються живими організмами. Ссавці самі отримують їх з їжі. У процесі її перетравлення білок руйнується. Починається цей процес з денатурації, коли його поміщають в кислотну середу. Потім – гідроліз, в якому беруть участь ферменти.

Певні амінокислоти, які в підсумку отримує організм, беруть участь у процесі синтезу білків, властивості яких необхідні для його повноцінного існування. А решта переробляється в глюкозу – моносахарид, який є одним з основних джерел енергії. Білок дуже важливий в умовах дієт або голодування. Якщо він не буде надходити разом з їжею, організм почне «є себе» – переробляти власні білки, особливо м’язові.

Біосинтез

Розглядаючи фізико-хімічні властивості білків, потрібно загострити увагу і на такій темі, як біосинтез. Ці речовини формуються на основі тієї інформації, яка закодована в генах. Будь-який білок – це унікальна послідовність залишків амінокислот, обумовлена геном, кодирующим його.

Як це відбувається? Ген, що кодує білок, переносить інформацію з ДНК на РНК. Це називається транскрипцією. У більшості випадків синтез потім відбувається на рибосомах – це найважливіший органоид живої клітини. Цей процес називається трансляцією.

Є ще так званий нерибосомный синтез. Його теж варто згадати, раз мова йде про значення білків. Цей вид синтезу спостерігається у деяких бактерій і нижчих грибів. Процес здійснюється за допомогою високомолекулярного білкового комплексу (відомий як NRS-синтаза), і рибосоми в цьому участі не беруть.

І, звичайно ж, існує ще хімічний синтез. З його допомогою можна синтезувати короткі білки. Для цього використовуються методи зразок хімічного лігування. Це протилежність горезвісного біосинтезу на рибосомах. Таким же методом вдається отримати інгібітори певних ферментів.

До того ж завдяки хімічному синтезу можна вводити в склад білків ті залишки амінокислот, які у звичайних речовин не зустрічаються. Припустимо ті, у бічних ланцюгів яких є флуоресцентні мітки.

Варто обмовитися, що методи хімічного синтезу не бездоганні. Є певні обмеження. Якщо в білку міститься більше 300 залишків, то штучно синтезована речовина, швидше за все, отримає неправильну структуру. А це позначиться на властивостях.

Речовини тваринного походження

Їх розгляду необхідно приділити особливу увагу. Тваринний білок – це речовина, що міститься в яйцях, м’ясі, молочних продуктах, птицю, морепродукти та рибу. У них є всі амінокислоти, необхідні організму, в тому числі 9 незамінних. Ось цілий ряд найважливіших функцій, які виконує тваринний білок:

Каталіз безлічі хімічних реакцій. Дана речовина запускає їх і прискорює. За це «відповідальні» ферментативні білки. Якщо в організм не буде надходити їх достатня кількість, то окислення і відновлення, з’єднання і розрив молекулярних зв’язків, а також транспортування речовин не будуть протікати повноцінно. Цікаво, що лише мала частина амінокислот вступають у різного роду взаємодії. І ще менша кількість (3-4 залишку) безпосередньо задіяні в каталізі. Всі ферменти поділяють на шість класів – оксидоредуктазы, трансферази, гідролази, ліази, изомеразы, лігази. Кожен з них відповідає за ту чи іншу реакцію.
Формування цитоскелета, що утворює структуру клітин.
Імунна, хімічна і фізична захист.
Транспортування важливих компонентів, необхідних для росту і розвитку клітин.
Передача електричних імпульсів, важливих для роботи всього організму, оскільки без них неможливо взаємодія клітин.

І це далеко не всі можливі функції. Але навіть так зрозуміла значимість даних речовин. Синтез білка в клітинах і в організмі неможливий, якщо людина не буде вживати в їжу його джерела. А ними є м’ясо індички, яловичина, баранина, кролятина. Ще багато білка міститься в яйцях, сметані, йогурті, сирі, молоці. Також активувати синтез білка в клітинах організму можна, додавши в свій раціон шинку, субпродукти, ковбаси, тушковане м’ясо та телятину.