Пептидний зв’язок — це міцне з’єднання між фрагментами двох амінокислот, яке лежить в основі утворення лінійних структур білків і пептидів. В таких молекулах кожна амінокислота (за винятком кінцевих) з’єднується з попередньою та наступною.
В залежності від кількості ланок пептидні зв’язки можуть створювати дипептиды (складаються з двох амінокислот), трипептиды (з трьох), тетрапептиды, пентапептіди і т. д. Короткі ланцюжка (від 10 до 50 мономерів) називають олигопептидами, а довгі — поліпептидами та білками (мовляв. маса більше 10 тис. Та).
Характеристика пептидного зв’язку
Пептидний зв’язок — це ковалентное хімічне з’єднання між першим атомом вуглецю однієї амінокислоти та атомом азоту іншого, що виникає в результаті взаємодії альфа-карбоксильної групи (COOH) з альфа-аміногрупою (NH2). При цьому відбувається нуклеофильное заміщення OH-гідроксилу на аміногрупу, від якої відділяється водень. В результаті утворюється одинарна C-N зв’язок і молекула води.
Так як під час реакції відбувається втрата деяких компонентів (ОН-групи і атома водню), ланки пептиду називають вже не амінокислотами, а амінокислотними залишками. З-за того, що останні містять по 2 атома вуглецю, в пептидного ланцюга відбувається чергування С-С та с-N зв’язків, які формують пептидний остов. З боків від нього розташовуються амінокислотні радикали. Відстань між атомами вуглецю й азоту варіює від 0,132 до 0,127 нм, що свідчить про невизначеною зв’язку.
Пептидний зв’язок — це дуже міцний вид хімічної взаємодії. При стандартних біохімічних умовах, відповідних клітинної середовищі, вона не піддається самостійного руйнування.
Для пептидного зв’язку білків і пептидів характерно властивість копланарности, оскільки усі атоми, які беруть участь в її освіті (C, N, O і H), розташовуються в одній площині. Це явище пояснюється жорсткістю (тобто неможливістю обертання елементів навколо зв’язку), що виникає в результаті резонансної стабілізації. В межах амінокислотної ланцюга між площинами пептидних груп знаходяться α-вуглецеві атоми, пов’язані з радикалами.
